Для описания процесса сокращения мышц создано несколько моделей, в том числе модель Харингтона, согласно которой в процессе сокращения в фрагменте стержня миозина S2 происходит быстрый переход спираль- клубок [Ueno, Harrington, 1984]. По мнению Пирцхалава и др. [1991] в основе генерации силы лежат конформационные переходы фибриллярного фрагмента S2 миозина в локальных шарнирных участках. Целью нашей работы является изучение шарнирных участков стержня миозина при изменении рН и температуры методом ограниченного гидролиза. Исследована кинетика гидролиза стержня миозина под воздействием трипсина, химотрипсина и папаина при температурах 10°С и 37°С и величинах рН 6,2, 7,2, 8,2. В зависимости от температуры и рН при ограниченном гидролизе теми же ферментами получается разное количество фрагментов, отличающихся друг от друга молекулярными массами. При температуре 10°С, рН 6,2 и 7,2 количество устойчивых пептидов меньше, чем при температуре 37°С, рН 6,2 и 7,2. При температуре 37°С, рН 8,2 фиксируются устойчивые короткие пептиды, которые, вероятно, расположены в С-концевой части S2 фрагмента. Полученные результаты, рассмотренные в сравнении с, литературными данными, показывают, что при изменении условий среды происходят конформационные изменения, которые проявляется в экспонировании пептидных связей в шарнирном участке фрагмента S2 стержня миозина.