Актины, выделенные из стабильных и динамичных сократительных систем, различаются по способности к полимеризации. Немышечные b- и g-изоформы отличаются от a-актина скелетных мышц меньшей скоростью полимеризации, если они содержат Са²⁺ в качестве прочно связанного катиона; более высокой критической концентрацией полимеризации при понижении температуры и (или) ионной силы полимеризующего раствора или при расщеплении полипептидной цепи в субдомене 2; более быстрой деполимеризацией в присутствии ДНКазы I. Эти данные свидетельствуют о меньшей стабильности полимеров, образованных b- и g-изоформами актина, по сравнению с полимерами a-актина. Более высокая стабильность нитей a-F-актина скелетных мышц коррелирует с более закрытым положением щели между доменами в субъединцах этого актина по сравнению с положением щели в b- актине. Различия между изоактинами практически исчезают при замещении прочно связанного в щели между доменами Са²⁺ на Mg²⁺ - по-видимому, в результате сужения щели за счет поворота субдоменов 2 и 4. В условиях, снижающих способность актина к полимеризации (присутствие АДФ вместо АТФ в качестве прочно связанного нуклеотида, снижение температуры, расщепление пептидной связи в ДНКазной петле и т.п.), щель между доменами является более открытой. Таким образом, структурной основой разной стабильности изоактинов могут быть различия в конформации субдоменов 2 и 4 в субъединицах полимера, отражающиеся на положении щели между доменами. Локальные модификации в субдомене 2 молекулы актина могут приводить к потере способности к полимеризации и взаимодействию с актин-связывающими белками, а также вызывать изменения в других частях мономера, в том числе на С-конце молекулы. Данные, полученные в настоящей работе и имеющиеся в литературе, указывают на то, что в отдаленных от центров взаимодействия участках аминокислотные замены могут аллостерически регулировать способность мономеров собираться в более или менее стабильные полимеры. Необходимое для клетки временное увеличение стабильности актиновых микрофиламентов может быть достигнуто с помощью актин-связывающих белков, также способных регулировать стабильность и свойства полимеров актина аллостерически. При этом субдомен 1 молекулы актина играет роль регуляторной части мономера, и различия в его первичной структуре, характерные для изоформ актина, имеют функциональный (адаптивный) смысл.