В данной работе мы провели исследование взаимодействия каталазы с предполагаемым ингибитором NO с помощью ферментативного анализа. Затем водный раствор коммерческого фермента наносили на подложку и после высушивания на воздухе анализировали методом атомно-силовой микроскопии. В некоторых экспериментах использовали эндогенную каталазу в составе тканей животных. В качестве источника NO как естественного ингибитора каталазы применяли нитропруссид натрия. Оказалось, что 200 мкМ нитропруссид натрия снижает каталитическую активность фермента на 55%. В гомогенатах мозга и печени крысы каталазная активность снижалась 200 мкМ нитропруссидом на 35-37%. Поэтому для наблюдения возможных структурных перестроек в молекуле каталазы при ее взаимодействии с ингибитором мы применяли 100 мкМ и 1 мМ концентрации нитропруссида. Атомно-силовой микроскопический анализ чистой каталазы показал наличие равномерно распределенных в поле наблюдения структур округлой формы с максимальным размером 30-80 нм в двумерном изображении. В смеси с нитропруссидом натрия наблюдаются много более крупные частицы, неравномерно распределенные на подложке и часто вытянутой формы, так что их максимальный размер достигает 500-600 нм и изредка даже 1500 нм. В трехмерном изображении чистая каталаза представляется частицами высотой около 5 нм (максимум 14 нм). Взаимодействие с ингибитором сопровождается 10-30-кратным укрупнением частиц как в плоскости, так и в объеме: максимальная высота отдельных частиц в трехмерном изображении достигает 92-96 нм. Приведенные результаты свидетельствуют о том, что взаимодействие каталазы с ингибитором сопряжено со снижением ферментативной активности более чем вдвое и с увеличением размеров частиц. Последнее связано, вероятно, с образованием крупных гранул, состоящих из множества молекул фермента. Таким образом, генератор NO нитропруссид натрия является ингибитором каталазы, по данным биохимического анализа. Взаимодействие каталазы с этим ингибитором характеризуется агрегацией молекул фермента. Атомно-силовая микроскопия может использоваться для анализа событий на молекулярном уровне.