Для изучения тропонина I, тропонина Т и их бинарного комплекса был применен метод собственной флуоресценции белков. Известно, что полипептидная цепь тропонина I из скелетных мышц кролика содержит один триптофановый аминокислотный остаток - триптофанил, тогда как в составе тропонина Т их два. Было показано, что положение спектра (l_mах) тропонина I в большом диапазоне исследованных рН имеет высокое значение. Эта величина l_mах совпадает со значением положения спектра свободного триптофана в водном окружении. Для изучения, насколько поверхностно расположение триптофанилов в тропонине Т и его комплексе с тропонином I был применен метод тушения собственной флуоресценции триптофановых остатков. В качестве тушителей были использованы ионы йода, цезия и акриламид. Исследования показали, что положительные ионы цезия уменьшают интенсивность флуоресценции триптофанилов молекулы тропонина Т и его комплекса с тропонином I по типу динамического тушения. Это дало возможность с помощью графиков Штерна-Фермера в модифицированных координатах оценить расположение триптофанилов в этих молекулах. В случае бинарного комплекса 71±3% общей флуоресценции белка доступен для тушения ионами цезия. Это означает, что из трех триптофанилов в комплексе два из них находятся в более поверхностном состоянии. Для тропонина Т оба триптофанила расположены в гидрофильном окружении. Если справедливо утверждение, что W 206 находится в участке полипептиднои цепи тропонина Т, который взаимодействует с тропонином I, тогда именно он занимает более глубокое положение в структуре бинарного комплекса этих белков.