Белки и их компоненты являются классическими объектами исследования при помощи методов спектроскопии комбинационного рассеяния (КР) света. Для установления структуры полипептидной цепи очень широко используются колебания Амид I и Амид III. В зависимости от положения и структуры линии Амид I можно установить конформацию полипептидов. Методами КР-спектроскопии можно определять структурные изменения белка при химических взаимодействиях, приводящие к изменению его функции. В частности, в результате химического взаимодействия белка химотрипсина с краун-эфиром происходит изменение ферментативной активности белка. В связи с этим, важно определить, какие структурные изменения происходят в белке при связывании с краун-эфиром. Один из возможных механизмов взаимодействия связан с образованием комплекса аминогруппы с краун-эфиром. Нами были измерены спектры КР химотрипсина, (гидроксиметил)аминометана (триса) (HOCH₂)₃C-NH₂, моноэтаноламина NH₂-CH₂-CH₂-OH и их комплексов с краун-эфиром. Измерения проводили в диапазоне 1550-1700 см^-1. В этом диапазоне наблюдаются только деформационные колебания аминогруппы, а колебательные полосы краун эфира отсутствуют. Результаты, полученные для триса, хорошо согласуются с результатами, полученными с помощью ИК-спектроскопии, а также с опубликованными ранее данными по КР-спектроскопии аминогрупп. Проведены сравнительные исследования КР-спектров химотрипсина и его комплексов с краун-эфиром. Обнаруженные различия свидетельствуют об изменении конформации химотрипсина при связывании с краун-эфиром. Полученные результаты интерпретируются на основе данных об изменении ферментативной активности белка в результате связывания с краун-эфиром.