Для исследования внутренней динамики белков в твердом состоянии применен комплекс методов ЯМР-измерения времен релаксации Т₁, Т₂, Т_1d,, T_1rr , а также обменная ЯМР спектроскопия твердого тела с вращением под магическим углом, позволяющая наблюдать реориентацию тензора анизотропии химического сдвига. Измерения времен релаксаций в лабораторной, вращающейся и дважды вращающейся системах координат на ядрах ¹Н и ¹³С позволили провести исследования молекулярных движений на частотах от 10⁹ до 10³ Гц. Это дало возможность получить информацию о локальных движениях в диапазоне от десятков пикосекунд до миллисекунд. Эксперименты по обменной спектроскопии, проведенные на обогащенном ядрами ¹⁵N барстаре показали, что обнаруживается еще одно сверхмедленное движение полипептидного остова в секундном диапазоне, которое, возможно, связано с крупномасштабными конформационными перестройками. Был изучен ряд белков ( лизоцим, биназа, барстар и БСА ) и синтетических полипептидов ( полиглицин, полизин и полиаланин) при различных температурах и влажностях. Проведение измерений на разных ядрах позволило получить информацию о параметрах медленных локальных движений ядер как основной цепи, так и боковых групп отдельно. Рассмотрен вопрос о соответствии параметров молекулярных движений, получаемых из экспериментов в твердом состоянии и растворе.