Проведено изучение фосфорилирования фракции микросом из слизистой оболочки желудка кролика, обогащенных активностью Н,К-АТФазы, под действием ПКА. Инкубация фракции микросом с ПКА в отсутствие тритона Х-100 приводит к незначительному включению ³²Р в отдельные белки фракции микросом. Добавление тритона Х-100 приводит к усилению фосфорилирования белков фракции микросом, а также появлению на авторадиограмме новых полос. Один из белков, который подвергается существенному фосфорилированию под действием ПКА в среде с тритоном Х-100, имеет молекулярную массу 100 кДа и является a-субъединицей НД-АТФазы. Это подтверждается результатами экспериментов по включению в белки фракции микросом флуоресцеинизотиоцианата, который избирательно модифицирует остаток лизина в АТФ-связывающем домене молекулы Н,К-АТФазы. Флуоресцентная метка включается только в белок с молекулярной массой 100 кДа, подвижность которого совпадает с подвижностью белка, фосфорилируемого в присутствии тритона Х-100 под действием ПКА. Известно, что гомология в аминокислотной последовательности между al-изозимом Nа,K-ATФазы и a-субъединицей Н,К-АТФазы составляет около 60%. При этом в С-концевой области (Х-субъединицы Н,К-АТФазы также имеется остаток серина (Ser952), расположенный в последовательности, которая является мишенью для ПКА - RRLS(952). Отсутствие фосфорилирования (Х-субъединицы Н,К-АТФазы in vitro в среде без детергента ставит под сомнение физиологическое значение этого фосфорилирования. С другой стороны, это может свидетельствовать о том, что конформация Н,К-АТФазы, как и конформация Na,K-ATФaзы, изменена in vivo по сравнению с очищенными препаратами за счет взаимодействия этих ферментов с другими белками или метаболитами. (Поддержано грантом РФФИ 98-04-49184.)