Предлагается метод разделения спектров эмиссии (ЕМ) и возбуждения (ЕХ) белка на спектры (ЕМ) и (ЕХ) его тирозиновых (Tyr) и триптофановых (Trp) остатков. Метод был применен к анализу спектров (ЕМ) и (ЕХ) белка RecA из Esherichia coli и его комплексов с Mg²⁺, ATPgS или ADP и однонитевой DNA(ssDNA). Белок RecA состоит из С-домена, содержащего 2 Trp и 2 Tyr остатка, основного домена с 5-ю Tyr остатками и N-домена, не содержащего Trp и Tyr остатков. Нами было показано, что флюоресценция Tyr остатков в С-домене погашена из-за переноса энергии на Trp остатки. В связи с этим Trp флюоресценция белка RecA обеспечивается С-доменом, а тирозиновая соответственно основным доменом. Спектральный анализ Trp и Tyr составляющих показал, что взаимное пространственное расположение основного и С-доменов в мономере белка RecA различно для комплексов с ATPgS и ADP, в то время как при взаимодействии этих комплексов с ssDNA это расположение не изменяется. В работе проанализированы гомогенное (не зависящее от длины волны возбуждения) и негомогенное ( зависящее от длины волны возбуждения) типы гашения Tyr и Trp флюоресценции. Предполагается, что гомогенное гашение есть результат синглет-синглетного переноса энергии с Tyr и Trp остатков на аденин ATPgS или ADP. По аналогии негомогенное гашение может быть объяснено также переносом энергии с Tyr и Trp остатков на аденин, но с высоких колебательных уровней возбужденных состояний этих остатков. В этом случае для корректного расчета интеграла перекрытия использовался не спектр эмиссии донора, а спектральная функция свертки спектров эмиссии и возбуждения донора, что увеличивает интеграл перекрытия и позволяет объяснить негомогенное гашение флюоресценции Trp остатков в С-домене при взаимодействии белка с нуклеотидными кофакторами.