Связь функциональной активности белковой макромолекулы с ее динамической подвижностью является актуальной проблемой, стимулирующей широкие теоретические и экспериментальные исследования в этой области. В частности, имеющиеся на сегодняшний момент данные по кинетике переноса электрона в белках свидетельствуют о важной роли релаксационной динамики белковой глобулы в процессе переноса заряда.

Для анализа молекулярной динамики белков использован метод триплетного зонда, позволяющий проводить исследование релаксационных динамических процессов в низкотемпературных растворах металлоферментов с характеристическими временами в диапазоне микро- и миллисекунд. В основе метода лежит регистрация разрешенного во времени динамического стоксова сдвига спектра фосфоресценции зонда, отражающего процессы сольватационной динамики окружающего растворителя. Обнаружено, что в случае белков эта сольватационная динамика имеет неэкспоненциальный характер, обусловленный наличием широкого распределения по временам релаксации. Для описания кинетики гетерогенных релаксационных процессов использовано распределение Коула - Дэвидсона, параметры которого в явном виде входят в выражение для константы скорости переноса электрона в средах с недебаевской диэлектрической релаксацией. С использованием метода кинетической фосфоресцентной спектроскопии выполнены исследования сольватационной динамики белковой глобулы и ее связи с переносом электрона в ряде модифицированных эозином гемсодержащих белков (гемоглобин, миоглобин, цитохром с, апомиоглобин) и в модельных системах (водно-глицериновые и водно-этиленгликолевые растворы различной вязкости) в диапазоне температур 103-250 К. Так, в случае миоглобин-эозинового комплекса в 60% глицерине установлено, что появление ориентационной подвижности при температурах 175 - 178 К с t₀=10^-2 с коррелирует с обратным значением константы скорости переноса электрона 10^-2 с^-1, наблюдаемого при этих температурах. Работа выполнена при поддержке РФФИ (грант № 98-04-48955).