Молекулярный шаперон GroEL из клеток E.Coli представляет собой олигомерный белок, состоящий из 14 идентичных субьединиц с молекулярной массой 60 кДа каждая. Основная функция GroEL заключается в обеспечении правильного сворачивания других белков. Выполнение функции GroEL как молекулярного шаперона требует взаимодействия с рядом субстратов: ионы K⁺ и Mg²⁺, АТФ, АДФ и белковый ко-шаперон GroES, состоящий из семи идентичных субьединиц с молекулярной массой 10 кДа каждая. Несмотря на то, что кристаллографическая структура GroEL установлена, реальный механизм его действия как молекулярного шаперона до сих пор не известен. Представленная работа содержит экспериментальные данные по структуре и стабильности GroEL в растворе и их изменчивости при взаимодействии с субстратами, полученные методами малоуглового рентгеновского рассеяния, микрокалориметрии, связывания гидрофобного зонда, ограниченного протеолиза и модификации цистеиновых остатков. Наличие как локальных, так и крупномасштабных конформационных изменений GroEL при его взаимодействии с субстратами позволило сделать вывод о высокой конформационной лабильности структуры GroEL в растворе. Такая лабильность может играть определенную роль в обеспечении сродства GroEL к белковым "мишеням" и, следовательно, в процессе их GroEL-зависимого сворачивания.