В настоящее время можно считать надежно установленным фактом, что целая серия тяжелейших патологий соединительной ткани, приводящих в конечном итоге к гибели человека, связана с генетическими нарушениями первичной структуры коллагена, с заменой всего одной или двух аминокислот на тысячу остатков пептидной цепи. Эти данные резко обострили внимание к проблеме структурообразования коллагена. Важную информацию о закономерностях структурообразования тройной спирали, о формировании локальных и кооперативных взаимодействий и их проявлении на разных уровнях структурной иерархии дают исследования олиго- и политрипептидов, модельных аналогов коллагенов. В данной работе в качестве объектов исследования были взяты модельные аналоги разного аминокислотного состава, последовательности остатков и длины пептидной цепи, а также коллагены разного происхождения. В исследованиях использованы методы ИК- и КД-спектроскопии и микрокалориметрии. Были рассмотрены как изолированные образцы, так и растворы. Мы показали, что структурообразующие локальные взаимодействия, доминирующие в пролинсодержащих триплетах, способны сформировать вытянутую левую спираль типа полипролин II и образовать трехспиральный комплекс коллагенового типа, но сами по себе недостаточны, чтобы обеспечить стабильность трехспиральной структуры в растворе. Устойчивое состояние тройной спирали в растворе обеспечивает включение кооперативных взаимодействий, возникающих в результате сопряжения связей. Именно кооперативные связи вносят основной вклад в энтальпийную составляющую, позволяющую в конечном итоге получить выигрыш в свободной энергии стабилизации трехспирального комплекса. Формирование кооперативного блока связанных остатков в трехспиральном комплексе достигается при построении одного полного витка суперспирали. Сопряжение связей оказывается тем выше, чем регулярнее и более упорядочена структура, чем комплементарнее профили контактирующих поверхностей. Точечные мутации, нарушающие регулярную последовательность (Gly-R₂-R₃)_n, приводят не только к изменению локальных взаимодействий, но и отражаются на кооперативных взаимодействиях и термодинамических характеристиках тройной спирали. Структурные возмущения такого рода способны вызвать нарушение фибриллярной упаковки. Полиморфные переходы в молекулярных ансамблях могут изменять свойства соединительной ткани и приводить к ее патологии. Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ грант 97-04-49021.