Передача сигнала в зрительном каскаде родопсин Ю трансдуцин (G_t) Ю cGMP-фосфодиэстераза вызывает снижение концентрации cGMP (фоторецепторного вторичного мессенжера) в цитоплазме наружных сегментов палочек (НСП) сетчатки и диссоциацию cGMP из комплекса с катионными каналами, локализованными в плазматической мембране НСП; как следствие, катионные каналы закрываются и внешняя мембрана палочек гиперполяризуется. На этом инициированные светом события в пределах НСП завершаются и далее следует передача электрофизиологического сигнала - через нейроны более высокого порядка и зрительный нерв - в мозг. Для того, чтобы фоторецепторная клетка могла ответить на следующий световой стимул, она должна вернуться из возбужденного в исходное "темновое" состояние. Одно из необходимых условий этого возврата - фосфорилирование фотовозбужденного родопсина (Rho*) по его С-концевому фрагменту специфичной в отношении Rho* протеинкиназой - родопсинкиназой (RK). Фосфорилирование Rho*, во-первых, десенситизирует зрительный рецептор, во-вторых, придает ему способность связывать еще один фоторецепторный белок аррестин, который, взаимодействуя с фосфорилированным Rho*, полностью прекращает передачу сигнала в зрительном каскаде. Весьма существенно, что вслед за падением уровня cGMP в цитоплазме НСП также снижается концентрация ионов кальция, что приводит к активации RK, которая сама по себе к Са²⁺ не чувствительна, но становится таковой в присутствии рековерина. Доказано, что 3-я цитоплазматическая петля родопсина играет ключевую роль в его взаимодействии с партнерами при передаче и выключении зрительного сигнала, и получены указания на существование внутримолекулярного взаимодействия между 3-й цитоплазматической петлей и С-концевым фрагментом "темнового" родопсина. Однако это взаимодействие практически не изучено и его роль в функции рецептора не установлена. В настоящей работе мы использовали очищенные фоторецепторные белки (G_t, RK, аррестин) и родопсин (как нативный, так и модифицированный) в составе фоторецепторных мембран для исследования роли отдельных доменов родопсина (3-я цитоплазматическая петля, С-концевой фрагмент) и их предполагаемых контактов друг с другом в следующих белок-белковых взаимодействиях: родопсин-G_t, родопсин-RK, родопсин-аррестин. Кроме того, проведено картирование контактных участков, отвечающих за взаимодействие RK и ее Са²⁺-сенсора - рековерина. Работа поддержана грантами РФФИ (№ 97-04-49145) и фонда Wellcome Trust.