Цель работы - используя методы ЭПР, люминесценции и мессбауэровской спектроскопии, установить корреляцию между константой скорости переноса электрона в донорно-акцепторной паре в модифицированном a-химотрипсине (a-ХТ) и параметрами микродинамики и микрополярности. Внутренняя триптофановая группа a-ХТ в возбужденном синглетном состоянии являлась донором, нитроксильная метка, ковалентно связанная с метионином-192 a-ХТ, - акцептором. Обе группы локализованы в районе активного центра фермента. Эта система интересна тем, что кинетика переноса электрона и локальная динамика и полярность контролировались в одно и то же время и в одном и том же месте. Измерения проводили для сухих и увлажненных препаратов белка,а также для a - ХТ, встроенного в обращенные мицеллы. Было показано, что изменения константы скорости фотовосстановления коррелируют с изменениями параметров локальной динамики микроокружения донороно-акцепторной пары, регистрируемой методами ЭПР и люминесценции. Следует отметить, что вращение спиновой метки с t_{с Ј 2}^.10^-7с и заметное увеличение константы скорости фотовосстановления наблюдалось только для увлажненных образцов, в сухих препаратах оба процесса (фотовосстановление и движение с t_{с Ј 2}^. 10^-7 с) не наблюдались. В случае a-ХТ, встроенного в обращенные мицеллы АОТ, скорость фотовосстановления нитроксильного фрагмента (акцептора) триптофановым остатком a-ХТ в возбужденном состоянии (донором) измерялась в зависимости от степени гидратации АОТ (R=[H₂O]/[AOT]). Показано, что при R~15-20 наблюдается минимальная скорость переноса электрона, которая коррелирует с максимальной каталитической активностью в этой системе и максимальной "жесткостью" активного центра. Работа поддержана РФФИ, грант № 96-04-49799.