Определена структура неспецифического комплекса Сrо-репрессора фага Х с октамером ДНК (pGpT)₄?(рАрС)₄ при разрешении 2,3 Е [Малинина Л.В., Махалдиани В.В., Вайнштейн Б.К., Кирпичников М.П., Скрябин К.Г., Баев А.А., Иванова ЕМ, Зарыгова В.Ф. (1985). Докл. АН СССР, 284, 229-232.] (R_work = 23,3%, R_free = 31,2%). Кристаллы принадлежат пространственной группе C2221 с параметрами элементарной ячейки а = 81,25, b = 89,0, с = 80,5 Е. Независимая часть ячейки содержит один фрагмент ДНК и три мономера Сrо. Два мономера образуют взаимодействующий с ДНК димер. Третий мономер образует димер с кристаллографически связанным мономером и во взаимодействии с ДНК не участвует. Субъединицы белка в кристалле формируют полый канал, внутри которого располагается ДНК. ДНК в комплексе частично разупорядочена [Малинина Л.В., Терешко В.А., Ватин А.А., Иванова ЕМ, Скрябин К.Г., Кирпичников М.П. (1987). Мол. Биол, 21, 1142-1147; Klimenko D.E.. Chemov B.K., Malinina L.V. (1995). J. Biomol. Struct. Dynam., 13, 529-536], в окончательной структуре она представлена фрагментом длиной шесть пар нуклеотидов. Kopоткий фрагмент ДНК в комплексе контактирует с одним мономером димерного белка. Другой мономер подходит к ДНК только своим С-концевым участком. Комплекс значительно отличается от специфического [Albright RA., Matthews B.W. (1998). J. Mol. Biol., 280, 137-151] относительной ориентацией белка и ДНК. Из ДНК-узнающего мотива "спираль-поворот-спираль" с ДНК контактирует только "поворот". Сама узнающая a-спираль находится
далеко от главного желобка, так что лишь один ее остаток, Lys32, в полностью вытянутой конформации способен достать до оснований. В комплексе этот остаток подвижен и его боковая цепь в кристалле разупорядочена. Сrо образует четыре водородные связи с ДНК, которые затрагивают три последовательных фосфата и сахарное кольцо, связанное с центральным фосфатом. Со стороны белка в образовании связей участвуют основная цепь Туг26, гуанидиновая группа Arg38, Q-аминогруппа Lys56' и амидная группа Аsn61'. При связывании Сrо с ДНК мономеры в белковом димере поворачиваются друг относительно друга. Поворот увеличивается в ряду: свободный димер ® неспецифический комплекс ® специфический комплекс.