Методом поляризационной флуориметрии были исследованы внутримолекулярные движения полипептидной цепи актина при формировании сильной и слабой форм связывания миозина с актином. Сильную и слабую формы связывания моделировали при декорировании актиновых нитей теневых мышечных волокон субфрагментом-1 миозина (S1) и S1, модифицированным бифункциональным реагентом - N,N'-phenylene-dimaleimide (pPDM-S1), соответственно. Тонкие нити теневого мышечного волокна были реконструированы из препаратов актина, каждый из которых содержал один из флуоресцентных зондов, локализованных в различных областях молекулы актина. Зонды были связаны с Цис-374 (N-iodoacetyl-N'-(5-sulfo-1-naphthyl)ethylene-diamine, 1,5-IAEDANS; tetramethyl-rhodamine-5-iodacetamide, TMRIA; 5-iodoacetamido-fluorescein, 5-IAF), Лиз-373 (7-chloro-4-nitrobenzo-2-oxa-1,3-diazole, NBD-Cl), Лиз-113 (Alexa 488), Лиз-61 (fluorescein-5-isothiocyanate, FITC), Глн-41 (dansyl-ethylenediamine, DED) или с Цис-10 (fluorescein-5-maleimide; 5-IAF). Показано, что ориентация и подвижность зондов существенно изменяются при взаимодействии головки миозина с актином, причем характер изменения этих параметров зависит от того, где расположен флуорофор и определяется тем, в каком структурно-функциональном состоянии находится актомиозин. Для флуорофоров, расположенных в центральных областях тонкой нити, угол Ф_Е, образованный осциллятором излучения зонда и осью тонкой нити, уменьшается при формировании сильной и увеличивается при образовании слабой формы связывания головки миозина с актином. Для флуорофоров, расположенных на периферии нити, изменения этого угла носят противоположный характер. Образование сильной и слабой форм связывания в этом случае сопровождаются увеличением и уменьшением угла Ф_Е, соответственно. Оказалось, что регуляторные белки тонких нитей существенно модулируют изменения поляризационных параметров, вызванные образованием сильной формы связывания головки миозина с актином. Предполагается, что сокращение мышечного волокна сопровождается смещением периферических областей актина, ответственных за связывание миозина, относительно центральных областей тонкой нити. Обсуждается роль внутримолекулярных движений полипептидной цепи актина в механизмах мышечного сокращения. Работа выполнена при финансовой поддержке РФФИ (проект № 98-04-49513) и Национального совета медицинских исследований и здоровья Австралии.