Исследованы белки, экстрагируемые из печени быка и кролика, почек и мозга кролика и митохондрий печени крысы раствором высокой ионной силы (0,5-0,6 М KCl), а также водные экстракты ацетоновых порошков митохондрий печени крысы, печени и мозга кролика. Установлено, что "актиноподобный белок" митохондрий печени крысы неспособен к образованию комплекса, обладающего механохимической активностью, с миозином А скелетных мышц кролика. Он не способен также активировать Mg-ATФазу миозина А скелетных мышц кролика и не способен к полимеризации. Водные экстракты ацетоновых порошков мозга и печени, подобно гладкомышечному актину, имеют максимумы триптофановой флуоресценции при 332 нм, но по остальным критериям не сходны с актином мышц. Ферментными тестами и исследованием способности к суперпреципитации установлено, что белки, экстрагируемые из печени, почек и мозга 0,5-0,6М раствором КС1, не подобны актомиозину скелетных мышц, однако электрофорезом в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия показано наличие полос, соответствующих миозину и актину, в экстракте печени. Видимо, для взаимодействия немышечных миозина и актина необходимы кальмодулин и кальмодулин-зависимая киназа ДТНБ-легкой цепи миозина.