С целью проведения анализа структурных фотомодификаций белков комплемента зарегистрированы дифференциальные ИК-спектры узкого диапазона (1800-1200 см^-1) белков С1q и С3. Оба спектра характеризовались несколькими полосами поглощения, среди которых наиболее выраженными являлись амид I (1636 см^-1) и амид II (1560 см^-1). Увеличение дозы УФ-облучения со 151 до 2265 Дж/м² приводило к повышению интенсивности поглощения полосы 1308 см^-1 для белка С1q, характеризующей поглощение квантов ИК-света фенольными группами тирозина и метилгидроксильными группами серина. Для белка С3 после его УФ-облучения в дозах 453 и 2265 Дж/м² наблюдали расширение полосы 3290 см^-1 и смещение ее максимума в область 3420-3500 см^-1, что может быть следствием увеличения числа гидроксильных групп на поверхности УФ-облученного белка С3. По составляющим компонентам полосы амид I вычислено соотношение типов II структуры нативных и УФ-модифицированных белков С1q и С3. При этом статистически достоверных изменений в соотношении типов II структуры белков после их УФ-облучения не выявлено. Содержание неупорядоченной структуры соответственно в белках С1q и С3 составило 47±5% и 28±5%, b-структуры - 15±5% и 60±5%, a-спирали - 38±5% и 12±5%.По-видимому, структурные фотомодификации С1q и С3 связаны с разворачиванием белковых молекул, не затрагивающим соотношение типов II структуры, и сопровождаются экспонированием на их поверхность новых хромофоров ИК-света. О появлении дополнительных функциональных групп (в частности, остатков ароматических аминокислот) на поверхности УФ-облученных белков С1q и С3 свидетельствовало также направление изменений их электронных спектров поглощения в области 280 нм. Возрастание оптической плотности растворов (10^-6 М) С1q и С3 с увеличением дозы их УФ-облучения является результатом углубляющегося процесса разворачивания белковых молекул. Методом кислотно-основного титрования выявлено увеличение щелочной и кислотной буферной емкостей белка С1q при дозе 151 Дж/м² в среднем на 37%, при дозе 2265 Дж/м² - на 57%; белка С3 при малых дозах в среднем на 5%, при максимальной - на 37%, что также свидетельствует о разворачивании белковых молекул, усиливающимся с ростом дозы УФ-облучения. На основании данных по ИК- и УФ-спектроскопии, кислотно-основного титрования были составлены схемы структурных фотомодификаций белков С1q и С3, проявляющихся в разворачивании и разрыхлении III и IV типов структуры молекул, и, как следствие этого, изменении их функциональной активности.