Следствием функционального взаимодействия АТФазного и Са - транспортирующего доменов Са²⁺-АТФазы является наличие двух режимов работы Са²⁺-насоса: сопряженного транспорта Са²⁺ против химического градиента ионов с гидролизом АТФ и несопряженного с гидролизом АТФ переноса ионов по механизму пассивного транспорта. Различия в механизме работы АТФазного центра можно регистрировать по изменению свойств парциальных реакций Са²⁺-АТФазы и в частности свойств изотопного обмена кислорода ¹⁸О - Р Н₂О, протекающего на уровне ферментного интермедиата Е₂ - Р. Препараты мембран, выделенных из саркоплазматического ретикулума белых мышц кролика, тестированные на АТФазную активность и транспортные характеристики (связывание Са²⁺ везикулами, флуоресценция хлортетрацеклина и Quin-2), демонстрировали соотношение Са/АТФ равное 1,8 и высокие параметры транспорта в присутствии АТФ. Реконструированные протеолипосомы из мембран саркоплазматического ретикулума имели соотношение Са/АТФ равное 0,5. Эти препараты существенно отличались по соотношению АТФазная активность/¹⁸О-обмен (для нативных мембран это соотношение составляло 1,48, а для протеолипосом - 0,15). Различия, вероятно, вызваны остатками дезоксихолата в препаратах протеолипосом. Изменение рН среды приводило к изменению соотношения АТФазная активность/¹⁸О-обмен, причем интенсивность ¹⁸О-обмена коррелировала с содержанием Е₂ - Р формы фермента. Ранние исследования действия дезоксихолата на ¹⁸О - изотопный обмен показали, что детергент аналогичным образом изменяет соотношение АТФазная активность/¹⁸О-обмен. В экспериментах с FITC показано, что ингибитор в отсутствии ионов Са²⁺ снаружи везикул не блокирует ¹⁸О-обмен. Таким образом, предполагается, что нарушение взаимодействия АТФазного и транспортного доменов приводит к изменения соотношения Е_1 - Р и Е_2 - Р форм Са²⁺ - АТФазы.