На наружной поверхности плазматической мембраны гладкомышечных клеток (ГМК), выделенных из кровеносных сосудов человека, выявлен белок, который осуществляет Са-зависимое гомофильное межклеточное взаимодействие. Этот белок очищен до гомогенного состояния, подвергнут ограниченному протеолизу, определена первичная структура полученных пептидов. Установлено, что он является рецептором межклеточного взаимодействия Т-кадгерином, относящимся к семейству фосфатидилинозитолгликан-заякоренных белков. Обнаружено, что в ГМК Т-кадгерин локализован в кавеолах вместе с Src-киназой и a-субъединицами G-белков. Показано, что Т-кадгерин способен связывать липопротеиды низкой плотности, а антитела к Т-кадгерину подавляют это связывание. При связывании липопротеидов ослабляется взаимодействие ГМК, стимулируется их пролиферация и синтез белка. Обнаружена стимуляция липопротеидами фосфоинозитидного обмена и выхода Са²⁺ из саркоплазматического ретикулума в цитоплазму. Все эти регуляторные эффекты липопротеидов подавляются коклюшным токсином, который АДФ-рибозилирует в ГМК б-субъединицы G_i2- и G_i3-белков. Экспрессия Т-кадгерина в ГМК снижается при повышении плотности клеток в культуре. Приведенные данные свидетельствуют в пользу того, что нами обнаружен и выделен новый рецептор гомофильного межклеточного взаимодействия, который также способен связывать липопротеиды низкой плотности. При взаимодействии с этим рецептором липопротеиды запускают зависимую от G-белка внутриклеточную сигнализацию. В результате этого связывания частично устраняется также контактное торможение деления клеток, что приводит к активации их деления и подавлению экспрессии Т-кадгерина.