Основной структурный белок хрусталика глаза - a-кристаллин - обладает шапероноподобной активностью, предотвращая агрегацию ферментов и других кристаллинов, сохраняя таким образом прозрачность хрусталика. Макромолекулярный комплекс a-кристаллина (М.М.=800 кДа) состоит из двух белковых субъединиц: a-А (кислотная, М.М.=19832 Да) и a-В (щелочная, М.М.=20079 Да). Атомная структура a-кристаллина не определена. В ходе настоящего исследования оценивали конформационные и динамические свойства a-кристаллина, связанные с его гидратационными характеристиками с помощью метода ядерного магнитного резонанса (ЯМР-спиновое эхо). Измерение времен спин-спиновой релаксации Т₂ протонов проводили на установке, сконструированной на кафедре биофизики биологического факультета МГУ. Использовалась импульсная последовательность Карр-Парселла-Мейбум-Джилла. Рабочая частота - 16,5 МГц. Точность определения Т₂ - не хуже 7%. Гидратационные характеристики увлажненного а-кристаллина сравнивались с таковыми увлажненного фибриллярного коллагена и глобулярного бычьего сывороточного альбумина (БСА). Лиофильно высушенные белки увлажняли в эксикаторах с заданной влажностью (Р/Р₀=0,75; 0,96; 1,0). При Р/Р₀=0,75 a-кристаллин не набирал воду, что объясняется, видимо, его гидрофобностью. Следует отметить, что при увлажнении до 20% относительной влажности образца время спин-спиновой релаксации протонов сорбированоой воды на a-кристаллине составляло несколько мс, что характерно для протонов связанной воды. Даже при увлажнении образцов до 40-50% время спин-спиновой релаксации протонов увеличивалось лишь в два раза, а спад сигнала эха носил однокомпонентный характер. У коллагена и БСА, увлажненных до 16% и 25% относительной влажности образца соответственно, кривые спада спинового эха носили двухкомпонентный характер. Полученные результаты позволяют сделать заключение, что макромолекулы a-кристаллина образуют жесткую, упорядоченную структуру. Даже при высокой влажности белка вода остается прочно связанной в макромолекулярном комплексе a-кристаллина хрусталика глаза. Обсуждается возможный механизм проявления шаперонной активности a-кристаллина.