Предложен новый метод моделирования пространственной структуры белков на основе данных спектроскопии ЯМР. Метод использует: 1) вероятностную модель конформации белка; 2) априорную информацию (функции распределения двугранных углов), дополняющую данные спектроскопии ЯМР; 3) статистически оцененные конформации аминокислотных остатков как стартовые точки для построения трехмерной структуры белка; 4) подход "bottom-up" ("восходящий снизу вверх") как главную стратегию построения и уточнения пространственной структуры; 5) величину конформационной энергии в качестве стерического параметра. Метод включает несколько этапов и предусматривает предварительное определение наиболее вероятных значений двугранных углов аминокислотных остатков молекулы. Для установления ее локальной конформации привлекаются данные спектроскопии ЯМР, статистический анализ которых проводится с учетом эмпирической функции распределения двугранных углов, построенной методами классификации и оценки Байеса из рентгеновских данных белков высокого разрешения. Расчет структурной модели осуществляется с помощью процедуры "пофрагментного наращивания" полипептидной цепи, использующей конформации, полученные на предыдущих шагах, для анализа конформационных возможностей более крупных фрагментов и сборки на этой основе полной трехмерной структуры молекулы. Для того чтобы систематизировать процесс расчета, используется принцип оптимальности: на каждом его шаге выбираются наиболее перспективные фрагменты, имеющие минимальное число остатков при максимальном количестве дополнительных геометрических ограничений. При этом вводятся в рассмотрение данные о средних и дальних контактах ядерного эффекта Оверхаузера и проводится промежуточное энергетическое уточнение структуры фрагментов. Определение конформаций индивидуальных аминокислотных остатков осуществляется до построения полной трехмерной структуры белка. Их использование в качестве начального приближения для расчета пространственной структуры позволяет обойти фундаментальную проблему макромолекулярного анализа - проблему многих локальных минимумов. Это является принципиальным отличием метода от традиционных подходов. Компьютерные эксперименты, проведенные с привлечением "модельных" и реальных данных спектроскопии ЯМР, показали, что предлагаемый метод позволяет установить с удовлетворительной точностью пространственную укладку молекулы и конформации ее индивидуальных аминокислотных остатков. При этом точность воспроизведения локальной структуры соответствует уровню, который обеспечивает рентгеноструктурный анализ белков среднего (2,5-3,0 Е) разрешения.