Шапероны семейства DnaKJ (Hsp70) относятся к группе белков "теплового шока" и образуют комплексы с еще не завершившими свертывание полипептидными цепями, предотвращая их агрегацию. Бактериальные люциферазы - хорошая модель для анализа процессов термоинактивации и ренатурации белка in vivo, т.к. нативную форму фермента легко фиксировать по испусканию кванта света (490 нм) в процессе ферментативной реакции. Нами показано, что шапероны DnaKJ непосредственно участвуют в восстановлении активности термоинактивированной люциферазы, разрушая образовавшиеся в процессе "теплового шока" неактивные агрегаты фермента. Измерена кинетика разрушения агрегатов при разных температурах. Термочувствительная люцифераза морских бактерий Vibrio fischeri восстанавливает ферментативную активность с помощью шаперонов значительно полнее и быстрее по сравнению с термостабильной люциферазой наземной бактерии Photorhabdus luminescens. Показано также, что шапероны DnaKJ конкурируют с субстратом люциферазы - длинноцепочечным гидрофобным альдегидом за активный центр фермента, а также защищают нативную люциферазу от агрегации, вызываемой добавлением в среду п-деканаля, субстрата фермента. Предложена модель действия "машины" DnaKJ в процессе восстановления нативной структуры люциферазы.